Observações:
- Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.
- Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas.
- Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.
Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.
Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:.
- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:
As Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.
As Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
- Possuem peso molecular muito elevado.
- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.
Proteínas Conjugadas
- São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético,
Proteínas Derivadas
As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:
Características:
Natureza macromolecular
- Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.
Natureza anfótera
Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.
Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:
Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.
Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.
Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:
Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.
Nota - uma proteína difere de outra:
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.
3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.
4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.
FUNÇÕES
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Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.
Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular,
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),
Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.
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